Exemplis Discimus 2001, 145(2):39-47

Vivamus eu pede eu nisl sollicitudin sollicitudin.

Fias Danakara, Rassa Jostoa, Azalyn Rowanb
a Department of Occupational Therapy, Teaching Hospital of Meridian, Republic of Geonosis
b Department of Genetics, University of Aparo, Yavin Republic

Vestibulum dolor magna, viverra at, scelerisque fringilla, imperdiet non, risus. In nisl est, rhoncus vel, pulvinar non, semper consequat, purus. Nulla leo turpis, luctus ac, suscipit vitae, condimentum vel, neque. Maecenas libero velit, consequat et, luctus quis, semper at, ligula. Vivamus placerat elit ac sem facilisis lobortis. Maecenas a dui eget ligula tristique vestibulum. Cum sociis natoque penatibus et magnis dis parturient montes, nascetur ridiculus mus. Maecenas mi dolor, ultricies sit amet, tincidunt nec, condimentum sed, libero.

Klíčová slova: Sed sed eros, Sed sed est, Vestibulum magna

Vloženo: 20. září 2001; Zveřejněno: 1. prosinec 2001 

Zobrazit celý článek

Reference

  1. Feder, M. E. (1999) Heat-shock proteins, molecular chaperones, and the stress response: evolutionary and ecological physiology. Annu Rev. Physiol. 61, 243-282. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  2. Ritossa, F. (1962) New puffing pattern induced by temperature shock and DNP in Drosophila. Experientia 18, 571-573. Přejít k původnímu zdroji...
  3. Tissieres, A., Mitchell, H. K., Tracey, U. M. (1974) Protein synthesis in salivary glands of D. melanogaster. Relation to chromosome puffs. J. Mol. Biol. 84, 389-398. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  4. Polla, B. S. (1988) A role of heat shock proteins in inflamation? Immunol. Today 9, 134-137. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  5. Donati, Y. R., Slosman, D. O., Polla, B. S. (1990) Oxidative injury and the heat shock response. Biochemical Pharmacology 40, 2571-2577. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  6. Boreham, D. R., Mitchel, R. E. (1994) Regulation of heat and radiation stress responses in yeast by hsp-104. Radiat Res 137, 190-195. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  7. Sheikh-Hamad, D., Garcia-Perez, A., Ferraris, J. D., Peters, E. M., Burg, M. B. (1994) Induction of gene expression by heat shock versus osmotic stress. Am. J. Physiol. 267, F28-F34. Přejít na PubMed...
  8. Van der Vies, S. M., Gatenby, A. A., Viitanen, P. V., Lorimer, G. H. (1993) Molecular chaperones and their role in protein assenbly. In Protein folding in vivo and in vitro. (Cleland, J. L., ed.), American Chemical Society, Washington DC, pp. 72-83.
  9. Mathew, A., Morimoto, R. I. (1998) Role of the heat-shock response in the life and death of proteins. Ann. N. Y. Acad. Sci. 851, 99-111. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  10. Burel, C., Mezger, V., Pinto, M., Rallu, M., Trigon, S., Morange, M. (1992) Mammalian heat shock protein families. Expression and functions. Experientia 48, 629-634. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  11. Peters, J. M. (1994) Proteasomes: protein degradation machines of the cell. Trend Biochem. Sci. 19, 377-382. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  12. Hilt, W., Wolf, D. H. (1995) Proteasomes of the yeast S. cerevisiae: genes, structure and functions. Mol. Biol. Rep. 21, 3-10. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  13. Haas, I. G. (1995) Protein-mediated protein maturation in eukaryotes. FEBS Lett 369, 72-75. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  14. Callis, J. (1995) Regulation of protein degradation. The Plant Cell, 7, 845-857. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  15. Harboe, M., Quayle, A. J. (1991) Heat shock proteins: friend or foe?, Clin. Exp. Immunol. 86, 2-5. Přejít k původnímu zdroji...
  16. Downes, C. P., Wolf, C. R., Lane, D. P. (eds) (1999) Cellular responses to stress. 1-171, Portland Press.
  17. Lis, J. T., Wu, C. (1994) Transcriptional regulation of heat shock proteins. In: Transcription mechanisms and regulation. (Conaway, R. C., Conaway, J. W., eds), Raven Press, New York, 459-475. Přejít na PubMed...
  18. Scharf, K. D., Hohfeld, I., Nover, L. (1998) Heat stress response and heat stress transcription factors. J. Biosci. 23, 313-329. Přejít k původnímu zdroji...
  19. Gupta, R. S. (1998) Protein phylogenies and signature sequences: a reappraisal of evolutionary relationship among archaebacteria, eubacteria and fungi. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62, 1435-1491. Přejít na PubMed...
  20. Srinivas, U. K., Swamynathan, S. K. (1996) Role of heat shock transcription factors in stress response and during development. J. Biosci. 21, 103-121. Přejít k původnímu zdroji...
  21. Swamynathan, S. K., Revathi, C. J., Srinivas, U. K. (1996) Identification and characterization of promoter elements responsible for the induction of the albumin gene by heat shock in early embryonic rat liver. DNA Cell. Biol. 15, 897-905. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  22. Morange, M., Favet, N., Loones, M. T., Manuel, M., Mezger, V., Michel, E., Rallu, M., Sage, J. (1998) Heat shock genes and development. Ann. N. Y. Acad. Sci. 851, 117-122. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  23. Heydari, A. R., Takahashi, R., Gutsmann, A., You, S., Richardson, A. (1994) Hsp70 and aging. Experientia 50, 1092-1098. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  24. Brown, I. R., Gozes, I. (1998) Stress genes in the nervous system during development and aging diseases. Ann. N. Y. Acad. Sci. 851, 123-128. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  25. Moreira, M. E., Del Portillo, H. A., Milder, R. V., Balanco, J. M., Barcinski, M. A. (1996) Heat shock induction of apoptosis in promastigotes of the unicellular organism Leishmania (Leishmania) amazonensis. J. Cell. Physiol. 167, 305-313. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  26. Samali, A., Orrenius, S. (1998) Heat shock proteins: regulators of stress response and apoptosis. Cell. Stress. Chaperones 3, 228-236. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  27. Vayssier, M., Polla, B. S. (1998) Heat shock proteins chaperoning life and death. Cell. Stress. Chaperones 3, 221-227. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  28. Gorman, A. M., Heavey, B., Creagh, E., Cotter, T. G., Samali, A. (1999) Antioxidant-mediated inhibition of the heat shock response leads to apoptosis. FEBS Lett 445, 98-102. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  29. Chaloupka, J. (1994) Stresové bílkoviny a jejich funkce v buňce. Fórum Imunologie 3, 88-104.
  30. Schlesinger, M. J. (1994) How the cell copes with stress and the function of heat shock proteins. Pediatr. Res. 36, 1-6. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  31. Haas, I. G. (1994) BiP (GRP78), an essential hsp70 resident protein in the endoplasmic reticulum. Experientia 50, 1012-1020. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  32. Barril, J. S., Kim, S. G., Batt, C. A. (1994) Cloning and sequencing of the Lactococcus lactis subsp. lactis dnaK gene using a PCR-based approach. Gene 142, 91-96. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  33. Netzer, W. J., Hartl, F. U. (1998) Protein folding in the cytosol: chaperonin-dependent and -independent mechanisms. Trend Biochem Sci 23, 68-73. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  34. Forreiter, C., Nover, L. (1998) Heat induced stress proteins and the concept of molecular chaperones. J. Biosci. 23, 287-302. Přejít k původnímu zdroji...
  35. McMullin, T. W., Hallberg, R. L. (1988) A highly evolutionarily conserved mitochondrial protein is structurally related to the protein encoded by the Escherichia coli groEL gene. Mol. Cell. Biol. 8, 371-380. Přejít na PubMed...
  36. Jindal, S., Dudani, A. K., Singh, B., Harley, C. B., Gupta, R. S. (1989) Primary structure of a human mitochondrial protein homologous to the bacterial and plant chaperonins and to the 65-kilodalton mycobacterial antigen. Mol Cell Biol 9, 2279-2283. Přejít na PubMed...
  37. Cheng, M. Y., Hartl, F. U., Martin, J., Pollock, R. A., Kalousek, F., Neupert, W., Hallberg, E. M., Hallberg, R. L., Horwich, A. L. (1989) Mitochondrial heat-shock protein hsp60 is essential for assembly of proteins imported into yeast mitochondria. Nature 337, 620-625. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  38. Coates, A. R., Shinnick, T. M., Ellis, R. J. (1993) Chaperonin nomenclature. Mol. Microbiol. 8, 787. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  39. Lindguist, S., Craig, E. A. (1986) The heat-shock proteins. Annu. Rev. Genet. 22, 631-677. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  40. Kaufmann, S. H. E. (1994) Heat shock proteins and autoimmunity: A critical appraisal. Int Arch Allergy Appl Immunol 103, 317-322. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  41. Shinnick, T. M., Vodkin, M. H., Williams, J. C. (1988) The Mycobacterium tuberculosis 65-kilodalton antigen is a heat shock protein which corresponds to common antigen and to the Escherichia coli GroEL protein. Infect Immun 56, 446-51. Přejít na PubMed...
  42. Jaattela, M., Wissing, D. (1992) Emerging role of heat shock proteins in biology and medicine. Ann. Med. 24, 249-258. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  43. Kopeček, P., Weigl, E. (1994) Biologické funkce stresových bílkovin. Zpravodaj klinické farmakologie a farmacie, Lékařská fakulta UP a Fakultní nemocnice v Olomouci 8, 32-35.
  44. Tanguay, R. M., Joanisse, D. R., Inaguma, Y., Michaud, S. (1999) Small heat shock proteins: in search of functions in vivo. In Envinmental stress and gene regulation. (Storey K. B., ed.), BIOS Scientific Publishers Ltd, Oxford, pp. 125-138.
  45. Parsell, D. A., Lindquist, S. (1993) The function of heat-shock proteins in stress tolerance: degradation and reactivation of damaged proteins Annu. Rev. Genet. 27, 437-496. Přejít k původnímu zdroji...
  46. Gething, M. J., Sambrook, J. (1992) Protein folding in the cell. Nature 355, 33-45. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  47. Schwartz, J. A., Mizukami, H., Skafar, D. F. (1993) A metallinked gapped zipper model is proposed for the hsp90-glucocorticoid receptor interaction. FEBS Lett 315, 109-113. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  48. Carver, L. A., Jackiw, V., Bradfield, C. A. (1994) The 90-kDa heat shock protein is essential for Ah receptor signaling in a yeast expression system. J Biol Chem 269, 30109-30112.
  49. Jakob, U., Buchner, J. (1994) Assisting spontaneity: the role of Hsp90 and small Hsps as molecular chaperones. Trend. Biochem. Sci 19, 205-211. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  50. Lebeau, M. C., Baulieu, E. E. (1994) Steroid antagonists and receptor-associated proteins. Hum. Reprod. 9 (suppl. 2), 11-21. Přejít k původnímu zdroji...
  51. Lebeau, M. C., Baulieu, E. E. (1994) Steroid antagonists and receptor-associated proteins. Hum Reprod 9, 437-44. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  52. DeFranco, D. B., Ramakrishnan, C., Tang, Y. (1998) Molecular chaperones and subcellular trafficking of steroid receptors. J. Steroid. Biochem. Mol. Biol. 65, 51-58. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  53. Liu, J., DeFranco, D. B. (1999) Chromatin recycling of glucocorticoid receptors: implications for multiple roles of heat shock protein 90. Mol Endocrinol 13, 355-365. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  54. Pratt, W. B. (1993) The role of heat shock proteins in regulating the function, folding, and trafficking of the glucocorticoid receptor. J. Biol. Chem. 268, 21455-21458.
  55. Hutchison, K. A., Dittmar, K. D., Pratt, W. B. (1994) All of the factors required for assembly of the glucocorticoid receptor into a functional heterocomplex with heat shock protein 90 are preassociated in a self-sufficient protein folding structure, a foldosome. J Biol Chem 269, 27894-27899.
  56. Shaknovich, R., Shue, G., Kohtz, D. S. (1992) Conformational activation of a basic helix-loop-helix protein (MyoD1) by the C-terminal region of murine HSP90 (HSP84). Mol. Cell. Biol. 12, 5059-5068. Přejít na PubMed...
  57. Xu, Y., Lindquist, S. (1993) Heat-shock protein hsp90 governs the activity of pp60v-src kinase. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 90, 7074-7078. Přejít k původnímu zdroji...
  58. Xu, Y., Singer, M. A., Lindquist, S. (1999) Maturation of the tyrosine kinase c-src as a kinase and as a substrate depends on the molecular chaperone Hsp90. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 96, 109-114. Přejít k původnímu zdroji...
  59. Yahara, I., Minami, Y., Miyata, Y. (1998) The 90-kDa stress protein, Hsp90, is a novel molecular chaperone. Ann. N. Y. Acad. Sci. 851, 54-60. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  60. Wiech, H., Buchner, J., Zimmermann, R., Jakob, U. (1992) Hsp90 chaperones protein folding in vitro. Nature 358, 169-170. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  61. Craig, E. A. (1993) Chaperones: helpers along the pathways to protein folding. Science 260, 1902-1903. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  62. Becker, J., Craig, E. A. (1994) Heat-shock proteins as molecular chaperones. Eur. J. Biochem. 219, 11-23. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  63. Frydman, J., Nimmesgern, E., Ohtsuka, K., Hartl, F. U. (1994) Folding of nascent polypeptide chains in a high molecular mass assembly with molecular chaperones. Nature 370, 111-117. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  64. Fink, A. L. (1999) Chaperone-mediated protein folding. Physiol Rev 79, 425-449. Přejít na PubMed...
  65. Feige, U., Polla, B. S. (1994) Hsp70-a multi-gene, multi-structure, multi-function family with potential clinical applications. Experientia 50, 979-986. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  66. Flaherty, K. M., DeLuca-Flaherty, C., McKay, D. B. (1990) Three-dimensional structure of the ATPase fragment of a 70K heat-shock cognate protein. Nature 346, 623-628. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  67. Flaherty, K. M., McKay, D. B., Kabsch, W., Holmes, K. C. (1991) Similarity of the three-dimensional structures of actin and the ATPase fragment of a 70-kDa heat shock cognate protein. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 88, 5041-5045. Přejít k původnímu zdroji...
  68. Flajnik, M. F., Canel, C., Kramer, J., Kasahara, M. (1991) Which came first, MHC class I or class II? Immunogenetics 33, 295-300. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  69. Gunther, E., Walter, L. (1994) Genetic aspects of the hsp70 multigene family in vertebrates. Experientia 50, 987-1001. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  70. Sargent, C. A., Dunham, I., Trowsdale, J., Campbell, R. D. (1989) Human major histocompatibility complex contains genes for the major heat shock protein HSP70. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 86, 1968-1972. Přejít k původnímu zdroji...
  71. Milner, C. M., Campbell, R. D. (1990) Structure and expression of the three MHC-linked HSP70 genes. Immunogenetics 32, 242-251. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  72. Hendershot, L. M., Valentine, V. A., Lee, A. S., Morris, S. W., Shapiro, D. N. (1994) Localization of the gene encoding human BiP/GRP78, the endoplasmic reticulum cognate of the HSP70 family, to chromosome 9q34. Genomics 20, 281-284. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  73. Wurst, W., Benesch, C., Drabent, B., Rothermel, E., Benecke, B. J., Gunther, E. (1989) Localization of heat shock protein 70 genes inside the rat major histocompatibility complex close to class III genes. Immunogenetics 30, 46-49. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  74. Cameron, P. U., Tabarias, H. A., Pulendran, B., Robinson, W., Dawkins, R. L. (1990) Conservation of the central MHC genome: PFGE mapping and RFLP analysis of complement, HSP70, and TNF genes in the goat. Immunogenetics 31, 253-264. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  75. Grosz, M. D., Womack, J. E., Skow, L. C. (1992) Syntenic conservation of HSP70 genes in cattle and humans. Genomics 14, 863-868. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  76. Nunes, M., Yerle, M., Dezeure, F., Gellin, J., Chardon, P., Vaiman, M. (1993) Isolation of four HSP70 genes in the pig and localization on chromosomes 7 and 14. Mamm Genome 4, 247-251. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  77. Salter-Cid, L., Kasahara, M., Flajnik, M. F. (1994) Hsp70 genes are linked to the Xenopus major histocompatibility complex. Immunogenetics 39, 1-7. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  78. Lindquist, S. (1986) The heat-shock response. Ann. Rev. Biochem. 55, 1151-91. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  79. Tilly, K., McKittrick, N., Zylicz, M., Georgopoulos, C. (1983) The dnaK protein modulates the heat-shock response of Escherichia coli. Cell 34, 641-646. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  80. Straus, D. B., Walter, W. A., Gross, C. A. (1988) Escherichia coli heat shock gene mutants are defective in proteolysis. Genes. Dev. 2, 1851-1858. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  81. Straus, D. B., Walter, W. A., Gross, C. A. (1990) DnaK, DnaJ, and GrpE heat shock proteins negatively regulate heat shock gene expression by controlling the synthesis and stability of sigma 32. Genes. Dev. 4, 2202-2209. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  82. Shi, W., Zhou, Y., Wild, J., Adler, J., Gross, C. A. (1992) DnaK, DnaJ, and GrpE are required for flagellum synthesis in Escherichia coli. J. Bacteriol. 174, 6256-6263. Přejít na PubMed...
  83. Russell, R., Jordan, R., McMacken, R. (1998) Kinetic characterization of the ATPase cycle of the DnaK molecular chaperone. Biochemistry 37, 596-5607. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  84. Russell, R., Wali Karzai, A., Mehl, A. F., McMacken, R. (1999) DnaJ dramatically stimulates ATP hydrolysis by DnaK: insight into targeting of Hsp70 proteins to polypeptide substrates. Biochemistry 28, 4165-4176. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  85. Karzai, A. W., McMacken, R. (1996) A bipartite signaling mechanism involved in DnaJ-mediated activation of the Escherichia coli DnaK protein. J. Biol. Chem. 271, 11236-11246. Přejít k původnímu zdroji...
  86. Brodsky, J. L., Goeckeler, J., Schekman, R. (1995) BiP and Sec63p are required for both co- and posttranslational protein translocation into the yeast endoplasmic reticulum. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 92, 9643-9646. Přejít k původnímu zdroji...
  87. Gaston, J. S. (1992) Are heat shock proteins involved in autoimmunity? Int. J. Clin. Lab. Res. 22, 90-94. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  88. Mollenhauer, J., Schulmeister, A. (1992): The humoral immune response to heat shock proteins. Experientia 48, 644-649. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  89. de Graeff-Meeder, E. R., van Eden, W., Rijkers, G. T., Prakken, B. J., Kuis, W., Voorhorst-Ogink, M. M., Marleen, M., van der Zee, R., Schuurman, H. J., Helders, P. J. M., Zegers, B. J. M. (1995) Juvenile chronic arthritis: T cell reactivity to human HSP60 in patients with a favorable course of arthritis. J. Clin. Invest. 95, 934-940. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  90. Peeling, R. W., Bailey, R. L., Conway, D. J., Holland, M. J., Campbell, A. E., Jallow, O., Whittle, H. C., Mabey, C. W. (1998) Antibody response to the 60-kDa chlamydial heat-shock protein is associated with scarring trachoma. J. Infect. Dis. 177, 256-259. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  91. Luft, B. J., Gorevic, P. D., Jiang, W., Munoz, P., Dattwyler, R. J. (1991) Immunologic and structural characterization of the dominant 66- to 73-kDa antigens of Borrelia burgdorferi. J. Immunol. 146, 2776-2782. Přejít na PubMed...
  92. Dieterle, S., Wollenhaupt, J. (1996) Humoral immune response to the chlamydial heat shock proteins hsp60 and hsp70 in Chlamydia-associated chronic salpingitis with tubal occlusion. Hum Reprod 11, 1352-1356. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  93. Kakeya, H., Udono, H., Ikuno, N., Yamamoto, Y., Mitsutake, K., Miyazaki, T., Tomono, K., Koga, H., Tashiro, T., Nakayama, E., Kohno, S. (1997) A 77-kilodalton protein of Cryptococcus neoformans, a member of the heat shock protein 70 family, is a major antigen detected in the sera of mice with pulmonary cryptococcosis. Infect Immun 65, 1653-1658. Přejít na PubMed...
  94. Tilly, K., Murialdo, H., Georgopoulos, C. (1981) Identification of a second Escherichia coli groE gene whose product is necessary for bacteriophage morphogenesis. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 78, 1629-1633. Přejít k původnímu zdroji...
  95. Hemmingsen, S. M., Woolford, C., van der Vies, S. M., Tilly, K., Dennis, D. T., Georgopoulos, C. P., Hendrix, R. W., Ellis, R. J. (1988) Homologous plant and bacterial proteins chaperone oligomeric protein assembly. Nature 333, 330-334. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  96. Reading, D. S., Hallberg, R. L., Myers, A. M. (1989) Characterization of the yeast HSP60 gene coding for a mitochondrial assembly factor. Nature 337, 655-659. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  97. Hutchinson, J. P., el-Thaher, T. S., Miller, A. D. (1994) Refolding and recognition of mitochondrial malate dehydrogenase by Escherichia coli chaperonins cpn 60 (groEL) and cpn10 (groES). Biochem. J. 302, 405-410. Přejít na PubMed...
  98. Gatenby, A. A, Viitanen, P. V. (1994) Structural and functional aspects of chaperonin-mediated protein folding. Annu. Rev. Plant. Physiol. Plant. Mol. Biol. 45, 469-491. Přejít k původnímu zdroji...
  99. Viitanen, P. V., Lorimer, G. H., Seetharam, R., Gupta, R. S., Oppenheim, J., Thomas, J. O., Cowan, N. J. (1992) Mammalian mitochondrial chaperonin 60 functions as a single toroidal ring. J. Biol. Chem. 267, 695-698. Přejít na PubMed...
  100. Miller, S. G., Leclerc, R. F., Erdos, G. W. (1990) Identification and characterization of a testis-specific isoform of a chaperonin in a moth, Heliothis virescens. J. Mol. Biol. 214, 407-422. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  101. Musgrove, J. E., Johnson, R. A., Ellis, R. J. (1987) Dissociation of the ribulosebisphosphate-carboxylase large-subunit binding protein into dissimilar subunits. Eur. J. Biochem. 163, 529-534. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  102. Martel, R., Cloney, L. P., Pelcher, L. E., Hemmingsen, S. M. (1990) Unique composition of plastid chaperonin-60: alpha and beta polypeptide-encoding genes are highly divergent. Gene 94, 181-187. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  103. Roy, H., Bloom, M., Milos, P., Monroe, M. (1982) Studies on the assembly of large subunits of ribulose bisphosphate carboxylase in isolated pea chloroplasts. J. Cell. Biol. 94, 20-27. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  104. Azem, A., Kessel, M., Goloubinoff, P. (1994) Characterization of a functional GroEL14(GroES7)2 chaperonin hetero-oligomer. Science 265, 653-656. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  105. Yura, T., Nagai, H., Mori, H. (1993) Regulation of the heatshock response in bacteria. Annu. Rev. Microbiol. 47, 321-350. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  106. Gilmour, D. S., Lis, J. T. (1985) In vivo interactions of RNA polymerase II with genes of Drosophila melanogaster. Mol. Cell. Biol. 5, 2009-2018. Přejít na PubMed...
  107. Sorger, P. K. (1990) Yeast heat shock factor contains separable transient and sustained response transcriptional activators. Cell. 62, 793-805. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  108. Eissenberg, J. C., Cartwright, I. L., Thomas, G. H., Elgin, S. C. (1985) Selected topics in chromatin structure. Annu. Rev. Genet. 19, 485-536. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  109. Lodish, H, Baltimore, D., Berk, A, Zipursky, S. L., Matsudaira, P., Darnell, J. (1995) Regulation of transcription initiation. In Molecular Cell. Biology, (3rd ed.), Scientific American Books, New York, 405-484.
  110. Stoltz, G. (1999) An RNA Thermomether. Genes. Dev. 13, 633-636. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  111. Straus, D. B., Walter, W. A., Gross, C. A. (1987) The heat shock response of E. coli is regulated by changes in the concentration of sigma 32. Nature 329, 348-351. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  112. Fujita, N., Ishihama, A. (1987) Heat-shock induction of RNA polymerase sigma-32 synthesis in Escherichia coli: transcriptional control and a multiple promoter system. Mol. Gen. Genet. 210, 10-15. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  113. Erickson, J. W., Gross, C. A. (1989) Identification of the sigma E subunit of Escherichia coli RNA polymerase: a second alternate sigma factor involved in high-temperature gene expression. Genes. Dev. 3, 1462-1471. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  114. Crickmore, N., Salmond, G. P. (1986) The Escherichia coli heat shock regulatory gene is immediately downstream of a cell division operon: the fam mutation is allelic with rpoH. Mol. Gen. Genet. 205, 535-539. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  115. Yura, T., Nakahigashi, K., Kanemori, M. (1996) Transcriptional regulation of stress-inducible genes in procaryotes. EXS 77, 165-181. Přejít na PubMed...
  116. Ramirez-Santos, J., Gomez-Eichelmann, M. C. (1998) Identification of sigma 32-like factors and ftsX-rpoH gene arrangements in enteric bacteria. Can. J. Microbiol. 44, 565-568. Přejít na PubMed...
  117. Wang, Q. P., Kaguni, J. M. (1989) dnaA protein regulates transcriptions of the rpoH gene of Escherichia coli. J. Biol. Chem. 264, 7338-7344. Přejít na PubMed...
  118. Nagai, H., Yano, R., Erickson, J. W., Yura, T. (1990) Transcriptional regulation of the heat shock regulatory gene rpoH in Escherichia coli: involvement of a novel catabolite-sensitive promoter. J. Bacteriol. 172, 2710-2715. Přejít na PubMed...
  119. Schultz, J. E., Latter, G. I., Matin, A. (1988) Differential regulation by cyclic AMP of starvation protein synthesis in Escherichia coli. J. Bacteriol. 170, 3903-3909. Přejít na PubMed...
  120. Laskowska, E., Kuczynska-Wisnik, D., Skorko-Glonek, J., Taylor, A. (1996) Degradation by proteases Lon, Clp and HtrA, of Escherichia coli proteins aggregated in vivo by heat shock; HtrA protease action in vivo and in vitro. Mol. Microbiol. 22, 555-571. Přejít k původnímu zdroji...
  121. Skorko-Glonek, J., Wawrzynow, A., Krzewski, K., Kurpierz, K., Lipinska, B. (1995) Site-directed mutagenesis of the HtrA (DegP) serine protease, whose proteolytic activity is indispensable for Escherichia coli survival at elevated temperatures. Gene 163, 47-52. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  122. Amin, J., Ananthan, J., Voellmy, R. (1988) Key features of heat shock regulatory elements. Mol. Cell. Biol. 8, 3761-3769. Přejít na PubMed...
  123. Westwood, J. T., Wu, C. (1993) Activation of Drosophila heat shock factor: conformational change associated with a monomer- to-trimer transition. Molecular and Cellular Biology 13, 3481-3486. Přejít na PubMed...
  124. Wisniewski, J., Orosz, A., Allada, R., Wu, C. (1996) The C-terminal region of Drosophila heat shock factor (HSF) contains a constitutively functional transactivation domain. Nucleic Acids Res 24, 367-374. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  125. Nover, L., Scharf, K. D., Gagliardi, D., Vergne, P., Czarnecka- Verner, E., Gurley, W. B. (1996) The Hsf world: classification and properties of plant heat stress transcription factors. Cell. Stress. Chaperones 1, 215-223. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  126. Perisic, O., Xiao, H., Lis, J. T. (1989) Stable binding of Drosophila heat shock factor to head-to-head and tail-to-tail repeats of a conserved 5 bp recognition unit. Cell 59, 797-806. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  127. Mager, W. H., Ferreira, P. M. (1993) Stress response of yeast. Biochem. J. 290, 1-13. Přejít na PubMed...
  128. Larson, J. S., Schuetz, T. J., Kingston, R. E. (1988) Activation in vitro of sequence-specific DNA binding by a human regulatory factor. Nature 335, 372-375. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  129. Cotto, J. J., Morimoto, R. I. (1999) Stress induced activation of the heat-shock response: cell and molecular biology of heatshock factors. In Cellular responses to stress. (Downes C. P., Wolf C. R., Lane D. P., eds), Portland Press, pp. 105-118.
  130. Hartl, F. U. (1996) Molecular chaperones in cellular protein folding. Nature 381, 571-579. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  131. Martin, J., Hartl, F. U. (1997) Chaperone-assisted protein folding. Curr. Opin. Struct. Biol. 7, 41-52. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  132. Landry, S. J., Gierasch, L. M. (1994) Polypeptide interactions with molecular chaperones and their relationship to in vivo protein folding. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 23, 645-669. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  133. Schmid, F. X. (1993) Prolyl isomerase: enzymatic catalysis of slow protein-folding reactions. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 22, 123-42. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  134. Wang, C. C., Tsou, C. L. (1998) Enzymes as chaperones and chaperones as enzymes. FEBS Lett 425, 382-384. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  135. Nover, L., Scharf, K. D. (1997) Heat stress proteins and transcription factors. Cell. Mol. Life Sci. 53, 80-103. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  136. Palleros, D. R., Shi, L., Reid, K. L., Fink, A. L. (1994) hsp70- protein complexes. Complex stability and conformation of bound substrate protein. J. Biol. Chem. 269, 13107-13114.
  137. Kabakov, A. E., Gabai, V. L. (1994) Heat-shock proteins mantain the viability of ATP-deprived cells: what is the mechanism? Trend. Cell. Biol. 4, 193-196. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  138. Zhu, X., Zhao, X., Burkholder, W. F., Gragerov, A., Ogata, C. M., Gottesman, M. E., Hendrickson, W. A. (1996) Structural analysis of substrate binding by the molecular chaperone DnaK. Science 272, 1606-1614. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  139. James, P., Pfund, C., Craig, E. A. (1997) Functional specificity among Hsp70 molecular chaperones. Science 275, 387-389. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  140. Osipiuk, J., Walsh, M. A., Freeman, B. C., Morimoto, R. I., Joachimiak, A. (1999) Structure of a new crystal form of human Hsp70 ATPase domain. Acta Crystallogr. D 55, 1105-1107. Přejít k původnímu zdroji...
  141. Bukau, B., Horwich, A. L. (1998) The Hsp70 and Hsp60 chaperone machines. Cell 92, 351-366. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  142. Pfanner, N., Craig, E. A., Honlinger, A. (1997) Mitochondrial preprotein translocase. Annu. Rev. Cell. Dev. Biol. 13, 25-51. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  143. Sigler, P. B., Xu, Z., Rye, H. S., Burston, S. G., Fenton, W. A., Horwich, A. L. (1998) Structure and function in GroEL-mediated protein folding. Annu. Rev. Biochem. 67, 581-608. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  144. Baneyx, F., Gatenby, A. A. (1993) GroEL mediated protein folding. In Protein folding in vivo and in vitro. (Cleland J. L., ed.), American Chemical Society, Wahington DC, 133-141. Přejít k původnímu zdroji...
  145. Chen, S., Roseman, A. M., Hunter, A. S., Wood, S. P., Burston, S. G., Ranson, N. A., Clarke, A. R., Saibil, H. R. (1994) Location of a folding protein and shape changes in GroELGroES complexes imaged by cryo-electron microscopy. Nature 371, 261-264. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  146. Shtilerman, M., Lorimer, G. H., Englander, S. W. (1999) Chaperonin function: folding by forced unfolding. Science 284, 822-825. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  147. Ellis, R. J., Hartl, F. U. (1996) Protein folding in the cell: competing models of chaperonin function. FASEB J 10, 20-26. Přejít na PubMed...
  148. Todd, M. J., Viitanen, P. V., Lorimer, G. H. (1994) Dynamics of the chaperonin ATPase cycle: implications for facilitated protein folding. Science 265, 659-666. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  149. Sosnick, T. R., Mayne, L., Hiller, R., Englander, S. W. (1994) The barriers in protein folding. Nat. Struct. Biol. 1, 149-156. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  150. Schmidt, M., Buchner, J., Todd, M. J., Lorimer, G. H., Viitanen, P. V. (1994) On the role of groES in the chaperonin-assisted folding reaction. Three case studies. J. Biol. Chem. 269, 10304-10311.
  151. Ranson, N. A., White, H. E., Saibil, H. R. (1998) Chaperonins. Biochem. J. 333, 233-242. Přejít na PubMed...
  152. Dubaquie, Y., Looser, R., Rospert, S. (1997) Significance of chaperonin 10-mediated inhibition of ATP hydrolysis by chaperonin 60. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 94, 9011-9016. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  153. Richardson, A., Landry, S. J., Georgopoulos, C. (1998) The ins and outs of a molecular chaperone machine. Trend. Biochem. Sci. 23, 138-143. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  154. Stuart, R. A., Cyr, D. M., Neupert, W. (1994) Hsp70 in mitochondrial biogenesis: from chaperoning nascent polypeptide chains to facilitation of protein degradation. Experientia 50, 1002-1011. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  155. Spiess, C., Beil, A., Ehrmann, M. (1999) A temperature-dependent switch from chaperone to protease in a widely conserved heat shock protein. Cell 97, 339-347. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  156. Muller, S., Schwartz, L. M. (1995) Ubiquitin in homeostasis, development and disease. Bioessays 17, 677-684. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...
  157. Dohmen, R. J., Stappen, R., McGrath, J. P., Forrova, H., Kolarov, J., Goffeau, A., Varshavsky, A. (1995): An essential yeast gene encoding a homolog of ubiquitin-activating enzyme. J. Biol. Chem. 270, 18099-18109. Přejít k původnímu zdroji...
  158. Craig, E. A., Gross, C. A. (1991): Is hsp70 the cellular thermometer? Trend. Biochem. Sci. 16, 135-140. Přejít k původnímu zdroji... Přejít na PubMed...

Zpět na obsah